Misión 5: proteínas
- concepcioncostalopez
- 11 nov 2018
- 8 Min. de lectura
En la entrada de hoy te voy a hablar de las proteínas.
Si eres una persona deportista seguro que descubres cosas nuevas que no sabías.
Empecemos...
Los aminoácidos son compuestos orgánicos, de baja masa molecular, que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino -NH2.
Son compuestos sólidos, cristalinos, incoloros, solubles en H2O, su punto de fusión es elevado y tienen actividad óptica.
Tienen un carbono llamado "carbono alfa" donde se unen el grupo amino y el grupo carboxilo. A demás poseen dos tipos de aa, los primarios, que constituyen un grupo de 20 y los esenciales que son un grupo más reducido (8). Son aquellos aminoácidos que no se pueden sintetizar y deben ser ingeridos en la dieta (valina, leucina, isoleucina, mationina, fenilalanina, triptófano, treonina y lisina).
Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones distintas: configuración L (grupo -COOH arriba y -NH2 a la izquierda) y configuración D (grupo -COOH abajo y NH2 a la derecha).
Como antes he dicho, los aminoácidos tienen actividad óptica, debido a que el carbono alfa es asimétrico, es decir, está enlazado a cuatro radicales diferentes.
Si desvían el plano de vibración de la luz polarizada hacia la derecha, se llama dextrógiro o (+) y si lo desvía hacia la izquierda, levógiro o (-).
La disposición Lo D nada tiene que ver con la actividad óptica.
Otra de las características de los aa es que presentan carácter anfótero, los iones dipolares pueden comportarse como ácido o base dependiendo del medio.
La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace químico llamado enlace peptídico, y da lugar a cadenas que reciben el nombre de péptidos.
La organización de una proteína viene determinada por 4 niveles estructurales: la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria. Cada uno de estas corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.
La estructura primaria consiste en la secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína y el orden en el que se disponen. Se caracteriza por su disposición en zigzag y las cadenas laterales se disponen hacia arriba o hacia abajo.
La estructura secundaria es la disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser estable. Tienen capacidad de giro gracias a enlaces no peptídicos. Dependiendo de las condiciones de presión, temperatura y de los enlaces de hidrógeno, se conocen tres tipos de estructuras secundarias: alfa-hélica, hélice de colágeno y conformación-beta.
La estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma, originando una conformación globular.
Los radicales apolares se sitúan hacia el interior y lo polares en el exterior. Esto hace que las proteínas globulares sean solubles en agua y en disoluciones salinas.
las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales de los aminoácidos. Estos enlaces pueden ser: enlace disulfuro, enlace de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals, y atracciones hidrofóbicas.
La estructura cuaternaria es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas estre si por enlaces débiles y, aveces, enlaces disulfuro.
Si una proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina holoproteína (proteínas filamentosas o fibrosas y globulares) y si presenta algún otro tipo de molécula se llama heteroproteína (cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas).
Las proteínas tienen 4 propiedades: solubilidad, desnaturalización, especificidad y capacidad amortiguadora.
Sin embargo, posee muchas más funciones: estructural, reserva, transporte, enzimática, contractil, hormonal, defensa, homeostática, transducción de señales y reconocimiento de señales químicas.
PREGUNTAS PAU
1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:
a) ¿Qué moléculas son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?
Son aminoácidos y este tipo de macromoléculas se encuentran en las proteínas.
b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros? ¿Cuáles son las características de este enlace?
La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace llamado enlace peptídico, y da lugar a cadenas que reciben el nombre de péptidos. Es un enlace covalente tipo amida, se forma entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del siguiente, y se origina una molécula de H2O. Los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano donde las distancias y los ángulos son iguales, y presenta una rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo constituyen.
A demás este tipo de enlace se puede romper por hidrólisis, donde los péptidos y las proteínas se rompen liberándose los aminoácidos que los componían.
Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido, si se unen tres, un tripéptido. Si el número de uniones es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior a diez, recibe el nombre de polipéptido.
c) Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función.
La valina es útil en el tratamiento de enfermedades del hígado y la vesícula biliar ya que tiene un fuerte poder en la reparación de tejidos.
La treonina es un aminoácido con función de mantener la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo y es muy importante para la formación de colágeno, elastina y esmalte en los dientes.
2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y la terciaria en proteínas.
La estructura secundaria es la disposición de la estructura primaria en el espacio. Gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos, a medida que los aminoácidos se van uniendo durante la síntesis proteica, la cadena polipeptídica que se forma, adopta una disposición espacial estable que corresponde con la estructura secundaria. El tipo de estructura secundaria que presenta una cadena polipeptídica depende del número de enlaces de hidrógeno que se pueden formar, es decir, depende de los aminoácidos que la constituyen. Influyen también las condiciones de presión y temperatura en que se encuentra.
Tres tipos de estructuras secundarias:
Alfa-hélice, se forma al enrollarse la cadena peptídica sobre sí misma con un giro dextrógiro. Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre el oxígeno del –CO- de un aminoácido y el hidrógeno del –NH- del cuarto aminoácido siguiente.
Hélices de colágeno, donde las tres hélices que la forman se unen por medio de enlaces covalentes y por enlaces de hidrógeno.
Conformación-b, tiene forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos.
3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿A qué se debe esta característica?
Los aminoácidos en disolución acuosa se comportan a la vez como ácidos y como bases, lo que se denomina comportamiento anfótero. Ello se debe a que el grupo ácido o carboxilo libera protones mientras que el grupo básico o amino capta protones. Se origina entonces una forma iónica dipolar.
4. En relación con la estructura de las proteínas:
a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.
La estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma. A esta configuración tridimensional se la denomina conformación. En ella los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior. Esta disposición facilita que muchas proteínas globulares sean solubles en agua y en disoluciones salinas. Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales de los aminoácidos.
Estos enlaces pueden ser de varios tipos: enlace disulfuro, enlace de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals, y por último las interacciones hidrofóbicas.
Sí existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria, es la estructura cuaternaria.
Este tipo de estructura es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria unidas entre sí por enlaces débiles y, a veces, por enlaces de tipo disulfuro.
b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80 grados Celsius. En esas condiciones no se detectó actividad de la enzima. Explica qué proceso justifica esta observación.
Por la propiedad de desnaturalización, al elevar la temperatura pierde su función enzimática. la desnaturalización consiste en la perdida de la estructura ( 1ª, 2ª o 3ª) debido a la rotura de los enlaces que las mantienen. Las proteínas desnaturalizadas no pueden realizar funciones de tipo enzimático, transportador u hormonal.
ACTIVIDADES PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales: la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
Estructura primaria ==> enlace peptídico.
Estructura secundaria ==> enlaces peptídicos, enlaces de hidrógeno y enlaces covalentes
Estructura terciaria ==> enlaces disulfuro, enlaces de hidrógeno, atracciones electrostáticas, enlaces de Van der Waals y atracciones hidrofóbicas.
Estructura cuaternaria ==> enlaces débiles no covalentes o enlaces covalentes de tipo disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a la α-queratina.
Es un tipo de queratina. Estructuralmente es una proteína fibrosa, sus aminoácidos forman una estructura secundaria repetida. La estructura secundaria de la α-queratina es muy parecida a la de las típicas proteínas en hélice-α y forma una hélice súper enrollada.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Comportamiento químico: Las proteínas al igual que los aminoácidos son anfóteras, es decir se pueden comportar como ácidos (liberando protones) y como bases (aceptando protones). Debido a ello las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio (disoluciones tampón o amortiguadoras).
Especificidad: Las proteínas que tienen los seres vivos son características de cada especie y diferentes a las de las demás especies, y aún dentro de una especie pueden variar de unos individuos a otros. Esto no ocurre con los lípidos y los glúcidos que son iguales en todos los seres vivos. Por ejemplo, las proteínas enzimáticas que actúan como reguladoras de reacciones químicas, las hormonas peptídicas como la insulina y los anticuerpos.
En las enzimas, el conjunto de aminoácidos que reconoce y contacta con las moléculas que se modificarán (sustrato) se llama centro activo.
La especificidad se debe a la ordenación de los aminoácidos. Las diferencias entre proteínas que realizan una misma función (homólogas) en individuos diferentes serán tanto mayores cuanto más alejados se encuentren esos individuos en la escala filogenética. Por lo tanto podemos decir que las proteínas son los compuestos que nos caracterizan a cada uno y nos diferencian de los demás.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Función hormonal: Algunas hormonas son proteínas y actúan regulando diversos procesos metabólicos. Así tenemos la insulina y el glucagón regulan el metabolismo de los glúcidos
Función contráctil: gracias a esta función se posibilita la movilidad. A flagelina, que forma parte del flagelo bacteriano, permite la movilidad de las bacterias. Otras, como la actina y la miosina al moverse entre sí provocan la contracción y la relajación del músculo.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras más complejas (2ª,3ª y 4ª) debido a la rotura de los enlaces que las mantienen el estado nativo de la proteína ,que es el estado más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético. Se mantienen los enlaces peptídicos que mantienen la estructura primaria, la cual adopta una forma filamentosa.
Esta rotura puede ser producida por cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones salinas o por simple agitación molecular.
La desnaturalización provoca por lo general una disminución de la solubilidad y las proteínas precipitan, esto se debe a la perdida de la conformación globular que pasa a ser filamentosa.
Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve a condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su conformación inicial (renaturalización).
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Éste es el caso de los aminoácidos: al tener un grupo carboxilo pueden desprender protones (H+) por lo que tienen carácter ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar protones (H+) y, por tanto, también tienen carácter básico.
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